Inleiding |

inleiding |

Eiwitten, ook wel protenen genoemd, zijn n van de belangrijkste bouwstoffen in het lichaam. Ze worden gebruikt als bouwstenen voor cellen. Zo vind je eiwitten in membramen, als onderdeel van het celskelet of in haren. Ook kunnen ze als het nodig is energie leveren als er te weinig energie is in andere vorm. Behalve als enzym, bouw- of brandstof kunnen eiwitten ook dienen als signaalstof of afweerstof. Eiwitten ontstaan aan ribosomen, waarna er nog allerlei stoffen aan- en afgekoppeld worden. Een deel van eiwitten ontstaan aan vrije ribosomen en komen direct in het grondplasma van de cel terecht, een ander deel ontstaat aan het endoplasmatisch reticulum, passeert vervolgens het membraam daarvan en beweegt verder langs dat membraam en het Golgi-systeem. Wanneer het eiwit de juiste samenstelling heeft wordt het eiwit afgescheiden door exocytose of blijft binnen de cel om deel uit te maken van het celmembraan. Aminozuren: Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren. Aminozuren zijn opgebouwd uit koolstof (C), zuurstof (O), stikstof (N), in sommige gevallen ook zwavelmoleculen (S) en een restgroep (R). R is verschillend voor elk aminozuur. Er bestaan zon 20 aminozuren. Doordat een eiwit vele aminozuren bevat, zijn er veel combinaties mogelijk, en dus ook heel veel verschillende eiwitten. Aminozuren kunnen elkaar binden door een peptide binding, zo ontstaan er lange aminozuurketens. Tijdens het vormen van zon binding ontstaat er water. Niet alleen de volgorde van de aminozuren (primaire structuur), maar ook de ruimtelijke structuur van het eiwit is bepalend voor zijn functie. De ruimtelijke structuur wordt veroorzaakt door het ontstaan van H-bruggen (secundaire structuur) of door S-bruggen (tertiaire structuur). Enzymen: Eiwitten met een katalysefunctie heten enzymen. Een enzym is een stof die scheikundige processen in het lichaam veroorzaakt of bevorderd, zonder zelf te veranderen. De verbinding die een enzym omzet heet het substraat, elk substraat heeft zijn eigen enzym: enzymen zijn subraat en reactiespecifiek. Het enzym hecht zich aan het substraat onder andere via waterstofbruggen. Vervolgens zorgt het enzym voor een basische en een zure "aanval" op de peptidebinding, die hierdoor verbroken wordt (hydrolyse). De werking van enzymen is sterk afhankelijk van de temperatuur en de zuurgraad. Zo zal een enzym uit de maag: pH niet werken in de dunne darm die een pH van heeft. Je lichaam is door middel van hormonen in staat de productiesnelheid van enzymen te benvloeden. Ook regelt het lichaam de activiteit van enzymen. Zo worden in je bloed en in je darmen enzymen in niet-actieve vorm uitgescheiden. Een kleine chemische reactie kan ze dan activeren. Enzymen en co-enzymen hebben slechts een beperkte levensduur en ze moeten op tijd vervangen worden. Daarom moeten er in de voeding voldoende aminozuren, vitaminen en metaalionen aanwezig zijn om de afgebroken enzymen en co-enzymen tijdig te kunnen vervangen. Vooral vitamines zijn onmisbaar omdat een organisme deze meestal niet zelf kan produceren.